Cenni biografici
Martina Sollazzo ha conseguito la laurea triennale in Biotecnologie (indirizzo biomedico) presso l’Università di Palermo nel 2017. Dopo un breve tirocinio volontario nel laboratorio di Genetica e Biologia Molecolare dell’Università di Palermo, si è trasferita a Trieste per approfondire le sue conoscenze nell’ambito delle neuroscienze. Nel 2020, ha ottenuto la laurea magistrale in Neuroscienze, a seguito di un anno di tirocinio presso il laboratorio di Biologia Prionica della Scuola Internazionale Superiore di Studi Avanzati (SISSA). Dal novembre 2020, è titolare di una borsa di dottorato in “Tecnologie e Scienze per la Salute Umana” presso l’Università di Palermo e svolge il proprio progetto di dottorato presso il gruppo di Biologia Strutturale e Biofisica della Fondazione Ri.MED, che ha finanziato la borsa.
Attività Scientifica
Il progetto di dottorato di Martina si concentra sulla comprensione dei meccanismi molecolari delle poly-Glutamine diseases, più specificamente dell’aggregazione patologica dell’Atassina-3, proteina la cui mutazione è responsabile dell’Atassia Spinocerebellare 3, una rara malattia genetica neurodegenerativa.
Nell’ambito della sua formazione di dottorato, nel 2023 Martina ha trascorso sei mesi presso l’European Synchrotron Radiation Facility (Grenoble, Francia). Durante questo periodo, Martina ha utilizzato tecniche avanzate di biologia strutturale come SAXS e raggi X, per risolvere strutture di complessi proteici.
Le competenze di Martina includono la produzione di proteine ricombinanti (es. clonazione, espressione in cellule di E.coli e purificazione mediante tecniche cromatografiche), studi di aggregazione mediante approcci biofisici (es. spettroscopia di fluorescenza, dicroismo circolare) e tecniche avanzate di microscopia (es. microscopia confocale, microscopia a trasmissione elettronica e microscopia a forza atomica). Martina ha acquisito competenze anche nello studio delle interazioni proteina-ligando mediante spettroscopia NMR (STD-NMR e CSP), e nella modellazione di strutture di proteine mediante profili SAXS.